CHAPITRE II LES IMMUNOGLOBULINES
II-1.
Les techniques d'études des Ig
II-1.1./ Electrophorèse
II-1.2./ Immunoélectrophorèse
II-1.3./ Fractionnement par relargage
II-1.4./ Fractionnement par dilution
II-1.5./ Ultracentrifugation
II-1.6./ Chromatographie sur échangeurs d'ions DEAE-cellulose
ou DEAE-trisacryl
II-2.
Les sources d'immunoglobulines anticorps
II-2.1./ Ac polyclonaux
II-2.2./ Ac monoclonaux
II-2.2.1./ Protéines de myélome
II-2.2.2./ Ac monoclonaux obtenus par hybridation selon la méthode
de Kohler et Milstein (1975)
III-1.
Les Ig circulantes
III-1.1./ Modèle structural
des Ig : les IgG
III-1.1.1./ Caractères généraux
III-1.1.2./ Moyens d'étude (travaux de Porter, 1950-1955)
III-1.1.3./ Dualité structurale des IgG
III-1.1.3.1./ Structure primaire
des chaînes légères (chaînes L)
III-1.1.3.2./ Structure primaire
des chaînes lourdes (chaînes H)
III-1.1.4./ Structures secondaire et tertiaire de l'IgG
III-1.1.5./ Structure quaternaire : Ponts S-S interchaîne
III-1.1.6./ Groupements glucidiques
III-1.1.7./ Fonction Ac des IgG
III-1.2./ Les IgA
III-1.2.1./ Caractères généraux
III-1.2.2./ Structure de l'IgA monomérique
III-1.2.3./ Pièce ou chaîne J : les IgA polymériques
III-1.2.4./ Composant sécrétoire (SC) ou pièce
sécrétoire
III-1.3./ Les IgM
III-1.3.1./ Caractères généraux
III-1.3.2./ Structure
III-1.4./ Les IgE
III-1.4.1./ Caractères généraux
III-1.4.2./ Structure
III-1.5./ Les IgD
III-1.5.1./ Généralités
III-1.5.2./ Structure
III-1.6./ Hétérogénéité
des Ig
III-1.6.1./ Isotypie chez l'homme.
III-1.6.2./ Allotypie des Ig
III-1.6.2.1./ Moyens
d'étude
III-1.6.2.2./ Allotypie des chaînes
légères
III-1.6.2.3./ Allotypie des chaînes
lourdes
III-1.6.3./ Idiotypie des Ig.
III-1.6.4./ Intérêt de la connaissance des groupes
d'Ig
III-1.6.4.1./ Intérêt
en immunologie fondamentale par la mise en évidence du
phénomène d'haploïdie fonctionnelle lors de
la synthèse des Ig par le plasmocyte
III-2.
Les Ig de membrane : le complexe BcR
IV-FONCTIONS EFFECTRICES ET PROPRIETES BIOLOGIQUES DES FRAGMENTS Fc ET Fab DES Ig
IV-1. Propriétés biologiques du fragment Fc des Ig
FcgRI (CD64)
FcgRII
(CD32)
FcgRIIc
FcgRIII
(CD16)
FceRI
FceRII
(CD23)
FcmR(CD7)
FcaR
FcdR
FcmaR
IV-2. Propriétés biologiques de certains peptides résultant de la protéolyse de Fc
IV-3.
Propriétés du fragment Fab ou F(ab')2
VII-1. Homologies entre
les domaines des Ig. Notion de superfamille des Ig
VII-2. Biochimie comparée des Ig